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Franca ROSSI

 
Ruolo Ricercatori 96
Macro struttura
 
SSD BIO/10
Matricola 001331
0321 375 712   (int.: 8712)
0321 375 621

Impegni settimanali

Contatti

0321 375 712   (int.: 8712)
0321 375 621

Ricevimento e Altre Informazioni

Il Docente riceve gli Studenti del Corso di Biologia Molecolare (FAR3) e Biologia Molecolare e laboratorio (CTF3) il venerdì dalle 14 alle 15 e gli Studenti del Corso di Biochimica Applicata (CTF2/3) sempre il venerdì dalle 15 alle 16. In entrambi i casi il ricevimento avrà luogo nello studio del Docente in Via Bovio, 6 (Palazzo "R. Piano", 1° piano a dx, 5° studio a dx). Si pregano gli Studenti di verificare in anticipo l'effettiva presenza in sede del Docente, tramite e-mail (franca.rossi@uniupo.it) con almeno un paio d'ore d'anticipo rispetto all'orario indicato.

A. A. 2011 / 2012
Primo Semestre
SSD: BIO/10
CFU: 5
Ore: 40
Dipartimento: Dipartimento di Scienze del Farmaco
Secondo Semestre
SSD: BIO/10
CFU: 3
Ore: 30
Dipartimento: Dipartimento di Scienze del Farmaco
A. A. 2012 / 2013
Primo Semestre
SSD: BIO/10
CFU: 5
Ore: 40
Dipartimento: Dipartimento di Scienze del Farmaco
Secondo Semestre
SSD: BIO/10
CFU: 3
Ore: 30
Dipartimento: Dipartimento di Scienze del Farmaco
A. A. 2013 / 2014
Annuale
SSD: BIO/10
CFU: 6
Ore: 48
Dipartimento: Dipartimento di Scienze del Farmaco
Secondo Semestre
SSD: BIO/10
CFU: 3
Ore: 30
Dipartimento: Dipartimento di Scienze del Farmaco
A. A. 2014 / 2015
Annuale
SSD: BIO/10
CFU: 6
Ore: 48
Dipartimento: Dipartimento di Scienze del Farmaco
Primo Semestre
SSD: BIO/10
CFU: 5
Ore: 16
Dipartimento: Dipartimento di Scienze del Farmaco
A. A. 2015 / 2016
Annuale
SSD: BIO/10
CFU: 6
Ore: 48
Dipartimento: Dipartimento di Scienze del Farmaco
Secondo Semestre
SSD: BIO/11
CFU: 5
Ore: 40
Dipartimento: Dipartimento di Scienze del Farmaco
SSD: BIO/11
CFU: 1
Ore: 8
Dipartimento: Dipartimento di Scienze del Farmaco
A. A. 2016 / 2017
Primo Semestre
SSD: BIO/11
CFU: 5
Ore: 40
Dipartimento: Dipartimento di Scienze del Farmaco
SSD: BIO/11
CFU: 1
Ore: 8
Dipartimento: Dipartimento di Scienze del Farmaco
Secondo Semestre
SSD: BIO/10
CFU: 8
Ore: 64
Dipartimento: Dipartimento di Scienze del Farmaco
A. A. 2017 / 2018
Primo Semestre
SSD: BIO/11
CFU: 6
Ore: 48
Dipartimento: Dipartimento di Scienze del Farmaco
Secondo Semestre
SSD: BIO/10
CFU: 8
Ore: 64
Dipartimento: Dipartimento di Scienze del Farmaco
A. A. 2018 / 2019
Primo Semestre
SSD: BIO/11
CFU: 6
Ore: 48
Dipartimento: Dipartimento di Scienze del Farmaco
Secondo Semestre
SSD: BIO/10
CFU: 8
Ore: 64
Dipartimento: Dipartimento di Scienze del Farmaco

Pubblicazioni

Ricerca

Analisi biochimico/strutturale di enzimi che regolano il metabolismo del triptofano nell’uomo e nella zanzara Anopheles gambiae.

La ricerca ha come obiettivo la descrizione di enzimi chiave nel metabolismo del triptofano nell’uomo e nella zanzara Anopheles responsabile della trasmissione della malaria nella popolazione umana.  La determinazione della struttura 3D di tali enzimi e lo sviluppo di saggi enzimatici adattabili all’analisi ad alto flusso di banche di composti naturali e/o di sintesi costituiscono la base per l’identificazione di inibitori a piccola molecola selettivi nei confronti degli enzimi d’insetto.

Studio dei meccanismi di riparazione del DNA in Mycobacterium tuberculosis (Mtb).

La ricerca, condotta mediante approcci sperimentali che impiegano tecniche biochimiche e biofisiche complementari, si pone due scopi principali: i) la caratterizzazione biochimica e strutturale di singoli enzimi responsabili del restauro del DNA alchilato in Mtb; e ii) l’identificazione e l’analisi di complessi macromolecolari che controllano la stabilità genomica di Mtb e/o partecipano alla coordinazione dell’attività di restauro del DNA con altri aspetti vitali della biologia del patogeno. 

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Biochemical and structural analysis of key enzymes in tryptophan metabolism in humans and in the malaria vector Anopheles gambiae.

The Research is aimed at the description of key enzymes of tryptophan metabolism in humans and in the Anopheles gambiae mosquito, which is responsible for malaria spread into the human population. The 3D structure determination of the target enzymes, and the development of biochemical assays suitable for the high-throughput screening of natural/synthetic compound libraries will drive the identification/optimization of small, species-specific and selective inhibitors of the mosquito targets.

Analysis of Mycobacterium tuberculosis (Mtb) DNA repair mechanisms.

By adopting different experimental approaches, including the use of complementary biochemical and biophysical techniques, the goal of our Research is dual: i) the biochemical and structural characterization of individual enzymes involved in alkylated-DNA repair in Mtb; and ii) the identification and characterization of macromolecular complexes participating to the maintenance of Mtb genome stability and/or to the co-ordination of DNA repair with other vital aspects of the pathogen biology.